(UNIFESP 2014) - Carboidratos e Enzimas

A figura representa os sistemas digestivos de dois mamíferos, um herbívoro não ruminante e um carnívoro estrito.

a) Considerando a dieta de cada um dos animais, explique por que os intestinos do herbívoro são consideravelmente mais longos do que os do carnívoro.

b) Nos mamíferos, a saliva contém ptialina (amilase salivar), enzima que atua na digestão de polissacarídeos. A partir dessa informação, é correto afirmar que, nos herbívoros, a digestão química começa na boca e, nos carnívoros, começa apenas no estômago? Justifique sua resposta.

Resolução:

a) O intestino dos herbívoros é mais longo, pois esses animais se alimentam, predominantemente, de polissacarídeos, como a celulose, de difícil digestão.
b) Sim, porque a digestão de carboidratos, nos herbívoros, tem início na cavidade bucal. Nos carnívoros estritos, não há enzima proteolítica na boca, e a digestão das proteínas ingeridas da carne tem início na cavidade gástrica.

(UNIFESP 2015) - Carboidratos e Enzimas

Recomenda-se frequentemente aos vestibulandos que, antes do exame, prefiram alimentos ricos em carboidratos (glicídios) em vez de gorduras (lipídios), pois estas são digeridas mais lentamente. Além da função energética, os carboidratos exercem também funções estruturais, participando, por exemplo, dos sistemas de sustentação do corpo de animais e vegetais.

a) Cite duas estruturas, uma no corpo de um animal e outra no corpo de um vegetal, em que se verifica a função estrutural dos carboidratos.
b) Ao chegar ao duodeno, as gotas de gordura são processadas por agentes não enzimáticos e por uma enzima em especial. Identifique estes agentes e esta enzima, mencionando a ação de cada um.

Resolução:

a) Animal - Quitina (componente do exoesqueleto de artrópodes); Vegetal - Celulose (componente da parece celular)
b) Agentes não enzimáticos - Sais biliares (emulsificação de gordura); Enzima - Lipase pancreática (hidrólise dos lipídeos)

(UERJ 2015) - Enzimas

Um laboratório analisou algumas reações ocorridas durante o processo de digestão do amido em seres humanos. Para isso, foram utilizados quatro tubos de ensaio, cada um contendo pequena concentração de amido, igual a 0,05 mg/mL, e excesso de enzima digestiva em relação a esse substrato. O experimento consistia em adicionar uma gota de solução de iodo a cada um dos tubos de ensaio. Observe, abaixo, as condições experimentais empregadas:

Cite o nome de uma enzima, encontrada no tubo digestório humano, que poderia ser utilizada no experimento para hidrolisar o amido. Ao reagir com o iodo, o amido assume coloração azulada. Identifique o único tubo de ensaio que não apresentará tal coloração e justifique sua resposta em função das duas condições experimentais empregadas.

Resolução:

As enzimas são moléculas bastante específicas tanto em relação aos substratos em que atuam quanto ao pH e temperatura em que mantêm sua funcionalidade. A amilase salivar, ou ptialina, atua apenas em condições de pH neutro e temperatura próxima da corporal. Assim, essa enzima não seria capaz de atuar nos tubos 2, 3 e 4 devido às temperaturas muito altas ou muito baixas, nem no tubo 4 devido ao pH ácido demais. Apenas o tubo 1 associa as duas condições necessárias à atuação dessa enzima, que degrada o amido; logo, não há reação do amido com o iodo. A hipótese de a enzima representada no experimento ser a amilase pancreática está descartada, pois a mesma atua apenas em pH básico, não encontrado em nenhum dos tubos.

(UERJ - 2013) - Biologia Molecular

Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:

• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.

Os resultados estão representados no gráfico abaixo:

A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:

(A) II e IV
(B) II e III
(C) III e II
(D) IV e III

Resolução:
Letra B

Inibidores competitivos se parecem com a molécula de substrato e competem pelo centro ativo, impedindo que os substratos entrem nos centros ativos e, com isso, diminuindo a produtividade da enzima. Em concentrações elevadas de substrato, esse tipo de inibição pode ser contornada, pois o inibidor "perde a competição" para o substrato, não havendo alteração na velocidade máxima de reação. Os inibidores não competitivos, por sua vez, impedem as reações enzimáticas, ligando-se em outra parte da molécula. Essa interação provoca mudança no formato da enzima, fazendo com que o centro ativo perca eficiência como catalisador da conversão de substrato em produto. Dessa maneira, a curva de velocidade de reação em função da concentração de substrato jamais alcançará a mesma velocidade máxima verificada na ausência de inibidor e na presença de inibidor competitivo.

(Uerj 2007) - Enzimas

A enzima EPSP-sintase, presente em praticamente todos os vegetais, é modificada na soja transgênica, tornando-a resistente à inibição pelo herbicida glifosato. Assim, o tratamento com esse herbicida não prejudica o desenvolvimento de culturas de soja transgênica, mas evita o crescimento de outros vegetais indesejáveis.

Num estudo para a identificação da variedade transgênica de soja, foi medida, nas mesmas condições experimentais, a atividade da EPSP-sintase em extratos de folhas de diferentes tipos desse vegetal, em presença ou ausência de glifosato. As atividades da enzima nesses extratos, na ausência do inibidor, apresentaram o mesmo valor.

Observe o gráfico:

A curva que corresponde à razão entre as atividades de uma enzima da variedade transgênica e as atividades dessa mesma enzima da soja comum é a indicada pela seguinte letra:

a) W
b) X
c) Y
d) Z

Resolução:

[A] O glicofosato não inibe a ação da enzima EPSP-sintase na variedade transgênica (numerador da razão), mas inibe a ação da enzima na variedade comum (denominador da razão). Assim, aumentando a concentração de glicofosato, o numerador permanece constante, e o denominador diminui, aumentando a razão. A única curva compatível, então, é a W.

(Uerj 2005) - Enzimas

A velocidade de reação V de uma enzima é dependente da concentração de seu substrato quando ele está em baixas concentrações; no entanto, quando essas concentrações são muito altas, V torna-se constante e é
denominada velocidade máxima de reação (V máx ). A tabela abaixo fornece algumas características das reações, determinadas em condições ideais, de uma mesma enzima atuando sobre três diferentes substratos, S1, S2 e S3.

Uma preparação desta enzima foi colocada em três frascos, adicionando-se a cada um deles um substrato diferente: S1, S2 ou S3. Estes substratos são, assim, transformados nos produtos P1, P2 e P3, respectivamente.
Considere que:
-  a concentração de enzima foi a mesma em todos os frascos;
-  a concentração de cada um dos substratos foi mantida constante e igual a, durante o experimento;
-  as reações foram realizadas em condições ideais.
Ao fim de um minuto de reação, a ordem crescente das quantidades de produtos formados nos três frascos foi:
(A)P1 < P3 <  P2
(B) P1 < P2 <  P3
(C) P2 < P3 <  P1
(D)P3 < P1 <  P2

Resolução:

[A] A tabela nos fornece o Km (concentração de S quando V=Vmáx/2). Quanto menor for o Km, menor a concentração de substrato necessária para atingir metade da velocidade máxima. Logo, quanto menor o Km, maior é a afinidade da enzima pelo substrato. Então, conclui-se que S2 é a que possui maior afinidade pela enzima e é o frasco que o contém que apresentará maior quantidade de produto (P2) no final do experimento. Aplicando-se o mesmo raciocínio, temos a ordem crescente: P1 <  P2 < P3.

(UFRJ 2008) - Enzimas, proteínas

Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor adocicado, devido à presença de grandes quantidades de açúcar em seu interior. O milho estocado e vendido nos mercados não tem mais esse sabor, pois cerca de metade do açúcar já foi convertida em amido por meio de reações enzimáticas. No entanto, se o milho for, logo após a colheita, mergulhado em água fervente, resfriado e mantido em um congelador, o sabor adocicado é preservado. Por que esse procedimento preserva o sabor adocicado dos grãos de milho?

Resolução:

Porque as enzimas responsáveis pelo processo de conversão de glicose em amido são desnaturadas pela fervura, e o congelamento impede sua renaturação.

(UERJ 2005) - Enzimas, proteínas

As estatinas, por seu grande êxito na prevenção da doença coronariana, estão entre os medicamentos mais prescritos no mundo. Essas substâncias atuam sobre a enzima que regula a síntese de colesterol pelo fígado, denominada, simplificadamente, de HMG-CoA redutase. Para testar a eficiência de vários derivados de estatinas, utilizou-se uma preparação de HMG-CoA redutase isolada de tecido hepático. A velocidade de reação dessa preparação enzimática foi medida em função de concentrações crescentes de seu substrato HMG-CoA, na ausência e na presença de uma concentração fixa de três derivados de estatina. Nesses experimentos, o pH, a temperatura, a concentração da enzima e a concentração dos co-fatores necessários foram mantidos constantes. O gráfico a seguir representa os resultados encontrados; a curva 1 foi obtida na ausência de estatinas.

a) Nomeie o tipo de mecanismo de ação das estatinas sobre a enzima HMG-CoA redutase hepática e  justifique sua resposta.

b) Aponte uma substância sintetizada a partir do colesterol em nosso organismo, não caracterizada como hormônio, e sua respectiva função.

Resolução:

a) Inibição competitiva. Na inibição enzimática do tipo competitivo, o inibidor, mantido em concentração constante, exerce seu efeito com maior intensidade em concentrações baixas de substrato. Com o aumento da concentração do substrato, devido ao efeito competitivo, a inibição tende a diminuir. Dessa forma, em excesso de substrato, a velocidade máxima de reação é a mesma na ausência ou na presença do inibidor.

b) Uma dentre as substâncias e respectiva função:
– sais biliares - emulsificação de gorduras durante a digestão.
– vitamina D (Dƒ) - metabolismo do cálcio e desenvolvimento do tecido ósseo.

Exercícios Resolvidos - Enzimas (Fixação)

1. Definir constante de Michaelis-Mentem (KM) e mostrar a relação entre seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.

A constante de Michaelis-Mentem, sigla KM, é definida como a concentração na qual a velocidade de uma reação enzimática é metade da velocidade máxima, a Vmax. A constante KM de uma enzima específica para um determinado substrato é característico, e fornece uma relação de afinidade entre essa enzima e este substrato, da forma: