(UERJ - 2013) - Biologia Molecular

Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:

• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.

Os resultados estão representados no gráfico abaixo:

A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:

(A) II e IV
(B) II e III
(C) III e II
(D) IV e III

Resolução:
Letra B

Inibidores competitivos se parecem com a molécula de substrato e competem pelo centro ativo, impedindo que os substratos entrem nos centros ativos e, com isso, diminuindo a produtividade da enzima. Em concentrações elevadas de substrato, esse tipo de inibição pode ser contornada, pois o inibidor "perde a competição" para o substrato, não havendo alteração na velocidade máxima de reação. Os inibidores não competitivos, por sua vez, impedem as reações enzimáticas, ligando-se em outra parte da molécula. Essa interação provoca mudança no formato da enzima, fazendo com que o centro ativo perca eficiência como catalisador da conversão de substrato em produto. Dessa maneira, a curva de velocidade de reação em função da concentração de substrato jamais alcançará a mesma velocidade máxima verificada na ausência de inibidor e na presença de inibidor competitivo.